物質創成科学研究科の超分子集合体科学研究室廣 田俊教授と太虎林特任助教の研究グループ、兵庫県立大学生命理学研究科の樋口芳樹教授、及び科学技術振興機構CRESTの共同研究グループは、水素分子の 分解反応や水素分子をつくりだす合成反応を可逆的に触媒する酵素（ニッケル－鉄ヒドロゲナーゼ）について、この酵素に含まれる「鉄硫黄クラスター」といわ れる部分がスイッチ役になってこの酵素の触媒反応を制御するメカニズムを初めて明らかにしました。この酵素による水素分子の分解・合成反応は、現在燃料電 池等に利用されている白金等の希少金属触媒と比べて高効率で行われており、今回の成果は、新規の燃料電池や水素合成触媒の開発につながる研究と期待されて います。

ヒドロゲナーゼは、微生物が有する酵素で水素分子の分解・合成を司っています。ヒドロゲナーゼはその活性部位の金属錯体の構成金 属の違いから3種類に分類され、それぞれニッケル－鉄ヒドロゲナーゼ、鉄－鉄ヒドロゲナーゼ、鉄ヒドロゲナーゼとよばれています。このうちニッケル－鉄ヒ ドロゲナーゼは、最もよく研究されてきた酵素で、大小2つのタンパク質（サブユニット）からなり、ニッケル－鉄活性部位は大きなサブユニット中にありま す。触媒反応が起こる時、水素分子の分解・合成によりこのニッケル－鉄活性部位の配位構造は3つの状態をとります。また、触媒反応に関わる電子は小さなサ ブユニットにある3つの鉄硫黄クラスターを通って外部のタンパク質分子とやりとりされます。この酵素に光を照射すると、ニッケル－鉄活性部位は3つの状態 とは異なる新たな状態になることが知られていましたが、その状態が触媒反応において意味を持つのかは謎でありました。

廣田教授らは、フー リエ変換赤外吸収分光法という分子構造を調べる方法を用い、光照射で生じる状態が触媒反応の中間体であることを突き止めました。さらに、3つの鉄硫黄クラ スターのうちニッケル－鉄活性部位に最も近いクラスターの電子状態を調べた結果、そのクラスターが還元されている時は触媒反応が進まず、酸化されている時 だけ進むことを見出しました。つまり、活性部位に最も近い鉄硫黄クラスターがスイッチ役になってヒドロゲナーゼの反応を制御していることを明らかにしまし た。

この成果は、10月9日（木）にオンライン発行されたドイツの「Angewandte Chemie International Edition（アンゲバンテ・ケミー・インターナショナル・エディション）」に掲載されました。

水 素分子は究極のクリーンエネルギーとして、その利用に向けた基礎および応用研究が急がれてきました。微生物由来であるヒドロゲナーゼは、水素分子の分解・ 合成反応を常温常圧で触媒することから、その分子システムの理解はバイオ電池およびその活性部位を模倣した新規の水素合成触媒や人工燃料電池の開発につな がると期待されています。ヒドロゲナーゼの高効率な触媒反応のしくみを理解するためには、酵素のニッケル－鉄活性部位で起こる反応機構の解明が不可欠で す。これまでの様々な研究により、水素分子の分解・合成が行われるニッケル－鉄活性部位の情報は蓄積されてきましたが、反応により供給・放出される電子を 伝達する鉄硫黄クラスターが酵素活性に及ぼす影響については詳しく調べられてきませんでした。

本研究により、3つの鉄硫黄クラスターのう ち、ニッケル－鉄活性部位の最も近くにある「近位の鉄硫黄クラスター」が触媒反応を進める時のスイッチ役となり、このクラスターの酸化状態によりヒドロゲ ナーゼの活性が制御されることが明らかとなりました。本研究は、新規の水素合成触媒や燃料電池の開発につながる研究と期待されています。

水素の分解・合成酵素の反応を制御するスイッチの機構を解明